Amylaza w moczu

Pacjent powinien być na czczo.

α‑Amylaza (1,4‑α‑D‑glikanohydrolaza, jest enzymem katalizującym hydrolityczny rozpad wiązań 1,4‑α‑glikozylowych polisacharydów takich jak skrobia, amylopektyny czy glikogen. W

polisacharydach i oligosacharydach wiązania glikozylowe są hydrolizowane równocześnie. Maltotrioza, najmniejsza jednostka jest hydrolizowana do maltozy i glukozy, ale bardzo powoli. Występują dwa izoenzymy α‑amylazy: pochodzenia trzustkowego (P) i śliniankowego (S). Izoenzym (P) jest charakterystyczny dla trzustki, natomiast izoenzym (S) pochodzi z wielu źródeł. Występuje w gruczołach ślinowych, łzach, pocie, mleku ludzkim, płynie owodniowym, płucach, jądrach, nabłonku jajowodów.Z powodu mało charakterystycznych objawów klinicznych oznaczenie aktywności α‑amylazy jest istotne w diagnostyce chorób trzustki. Wykorzystywane jest ono głównie do diagnozy i monitorowania ostrego zapalenia trzustki (OZT). Hiperamylazemia występuje nie tylko w ostrym zapaleniu trzustki, ale także w zaostrzeniu przewlekłego zapalenia trzustki, chorobach nerek (upośledzona filtracja kłębuszkowa), nowotworach płuc lub jajnika, zapaleniach płuc, chorobach gruczołów ślinowych, cukrzycowej kwasicy ketonowej, urazach mózgu, zabiegach chirurgicznych i w przypadku makroamylazemii. W celu potwierdzenia pochodzenia enzymu, obok oznaczeń amylazy, zaleca się równoległe wykonywanie oznaczeń trzustkowo‑swoistych enzymów: α‑lipazy lub α‑amylazy trzustkowej.

Interpretacja wyniku

Wzrost aktywności:

• ostre zapalenie trzustki, zwiększone wydalanie enzymu w moczu utrzymuje się przez 7-10 dni, mimo, że aktywność enzymu w surowicy już po 3-4 dniach jest prawidłowa,
  
  
• kamica żółciowa,
  
  
• perforacja wrzodu dwunastnicy,
  
  
• kamica przewodów trzustkowych,,
  
  
• nowotwory dróg żółciowych,
  
  
• rak trzustki,
  
  
• choroby gruczołów ślinowych.
  
  

Spadek aktywności:



• choroby wątroby,
  
  
• choroby nerek.